JAK（just another kinase或janus kinase）是一类非受体酪氨酸激酶家族，已发现四个成员，即JAK1 、JAK2 、JAK3 和TYK1，其结构不含SH2 、SH3，C段具有两个相连的激酶区。
　　JAK的底物为STAT，即信号转导子和转录激活子（signal transducer and activator of transcription，STAT），具有SH2和SH3两类结构域。STAT被JAK磷酸化后发生二聚化，然后穿过核膜进入核内调节相关基因的表达，这条信号通路称为JAK-STAT途径，可概括如下：
JAK-STAT信号途径

　　1、 配体与受体结合导致受体二聚化；
　　2、 二聚化受体激活JAK；
　　3、 JAK将STAT磷酸化；
　　4、 STAT形成二聚体，暴露出入核信号；
　　5、 STAT进入核内，调节基因表达。
　　细胞因子（cytokine），如：白介素（IL）、干扰素（IFN）、集落刺激因子（CSF）、生长激素（GH）等，在造血细胞和免疫细胞通讯上起作用，这类细胞因子的受体为单次跨膜蛋白，本身不具有酶活性，但与配体结合后发生二聚化而激活，罗织或连接胞内酪氨酸蛋白激酶（如，JAK），其信号途径为JAK－STAT或RAS途径。

有些信号传导途径包括大量的成分（允许高度放大信息）以及各种反馈途径（允许对信号持续时间和强度的敏感度控制）。JAK-STAT 途径则非常简单，有三个成分组成。

JAT-STAT 途径由几种细胞因子（Cytokin）受体激活。这些受体不具有明显的激酶活性，但细胞因子结合能引起受体二聚化，提供作用并激活JAK 激酶的信号。JAK 激酶（zui初称为Janus激酶）的名子来自其每个分子有两个激酶结构域的特点。JAK家族有几个成员已被鉴定 （JAK1、2、3 等等），每一个与特异性的细胞因子受体结合。活化的（二聚体）细胞因子受体和JAK激酶作用，实际上能产生与配体诱导酪氨酸激酶受体二聚化相同的效果。其不同点是，受体和激酶活性由不同的蛋白质提供。

JAK 激酶是酪氨酸激酶，其主要底物是称为STAT 的转录因子。有超过7 种STAT，每个都由特殊系列的JAK 激酶磷酸化。磷酸化在JAK 与受体在质膜上结合时发生。一对JAK 激酶与活化的受体作用，两者对保证途径的正常功能都很重要。例如，应答干扰素（Interferon）IFNγ的刺激同时需要JAK1 和JAK2。

STAT 磷酸化导致同二聚体（Homodimer）和异二聚体（Heterodimer）的形成。二聚化的基础是一个亚基中SH2 结构域与另一亚基中磷酸化酪氨酸相互作用。

STAT 二聚体进入核内，在有些情况下与其它蛋白质共同作用。它们结合到靶基因特异性识别元素上，从而激活靶基因转录。

一系列相关的细胞因子受体、JAK 激酶和 STAT 转录因子，其特异性是如何获得的呢？许多受体能够激活同一个JAK，但激活不同的STAT，这使问题更尖锐化。特异性的控制在于多成分复合体的形成，包括受体、JAKs 和STATs。STAT 直接与受体和JAK作用，每一STAT 的SH2 结构域能识别某个受体上的结合位点，因此特异性的控制在于STAT。JAK-STAT 途径的激活是瞬间的，其活性能被一个磷酸酶的作用终止。例如，红细胞生成素（Erythropoietin，血红细胞激素）与其受体结合激活途径。另一个成分的结合则使该途径终止。磷酸化酶SH-PTP1 通过其SH2 结构域结合到红细胞生成素受体的酪氨酸磷酸化位点，受体上这个位点可能由JAK2磷酸化。磷酸化酶随后磷酸化JAK2并终止相应的STAT的活性。这形成了一个简单的反馈回路：红细胞生成素受体激活JAK2，JAK2作用于受体的一个位点上，这个位点被磷酸化酶识别，反过来作用于JAK2。这再一次证明多成分复合体的形成，可用来确保控制途径的特异性。