普鲁兰酶是一种在低pH值下应用的热稳定脱支酶，与糖化酶一起使用，可由液化淀粉浆来高葡萄糖浆和高麦芽糖浆。这是一种由经过基因工程改造的地衣芽胞杆菌制得的酶。该酶在高温酸性下稳定，并可水解液化淀粉中的α—1．6—D糖苷键而产生包含（1，4-α-D）葡糖键的直链多聚糖。
此酶符合联合国粮农组织（FAO）/世界卫生组织（WHO）及食品化学药典（FCC）所推荐的食品级酶制剂。在美国，被认为是可以放心使用产品。
该酶在55~65℃范围内活性较强, 其中60℃为其降解普鲁兰糖的zui适温度。普鲁兰酶在低于70℃时稳定性较好, 残余活力在90%以上, 温度高于70℃后, 酶活力开始迅速下降。zui适pH 值为5.0~6.0。在pH 值4.0~7.5 范围内, 普鲁兰酶稳定性较高, 活力损失较少, 酶的残余活力在90%以上。
Fe3+对普鲁兰酶活性有激活作用;Cu2+、Ag+ 、Hg2+、Pb2+对酶活性有强烈的抑制作用;Zn2+、Mg2+、Ni2+也有一定的抑制作用，其他金属离子对该酶活性影响不明显。
普鲁兰酶与其他淀粉酶协同作用或单独作用, 使食品质量提高,降低粮耗,节约成本,减少污染。普鲁兰酶能分解支链的特性决定了他在食品工业中的广泛应用,已成为淀粉酶制剂中一个很有前途的新品种,具有广阔的开发和应用前景,其在食品工业中的应用研究也将日趋广泛和深入,目前上普鲁兰酶的工业化被丹麦垄断,我国仅局限于实验室研究,且酶活较低,所以开发普鲁兰酶对食品加工领域具有重要的工业价值。