研究人员发现SUMO修饰STAT5蛋白逆转效应

    来自ELISA试剂盒美国德州大学安德森癌症中心的研究人员发现当SUMO修饰STAT5蛋白时，可导致胚胎期免疫B细胞和T细胞的发育阻断，而一种称为SENP1的蛋白则能逆转这一效应。

    SUMO分子是一种结构上与泛素相似的分子, 它参与蛋白质翻译后修饰。SUMO化循环与泛素化循环过程相似, 但SUMO化修饰具有与泛素化修饰截然不同的功能。泛素化修饰的靶分子主要被蛋白酶体降解, 而SUMO化修饰则介导靶分子定位和功能调节。ELISA试剂盒新近发现SUMO化修饰参与调控线粒体分裂、DNA损伤修复及调节基因组稳定性、调控离子通道及生物节律。此外, SUMO化修饰功能的紊乱会导致某些疾病的发生。近年来的研究表明SUMO化修饰在胚胎发育过程中亦起着重要的调控作用。

    SUMO是泛素相关蛋白Sentrin家族成员之一，其能结合在细胞中其它蛋白上，修饰其它蛋白的功能，或者帮助蛋白迁移，以达到生物调控的作用。由于这些蛋白结合在许多种蛋白上，并且能修饰它们，因此被认为与泛素蛋白相似。

    在这篇文章中，ELISA试剂盒研究人员分析了SENP1蛋白在小鼠淋巴细胞发育中的作用，发现它在B细胞和T细胞发育早期阶段的前体细胞中大量表达。随后Yeh和同事们构建出SENP1基因表达缺陷的遗传工程小鼠，发现这些小鼠胚胎中的T细胞和B细胞存在严重缺陷。

    研究人员证实SUMO介入到了影响STAT5活性的两个重要信号事件中——磷酸化作用和乙酰化作用。在细胞质中当激活的JAK催化STAT5蛋白发生磷酸化时，活化的STAT5蛋白以二聚体的形式进入细胞核内与靶基因结合，调控基因的转录。研究人员发现SUMO结合到了STAT5的磷酸化位点附近。

    ELISA试剂盒新研究证实没有SENP1移除SUMO，STAT5既不能被乙酰化或磷酸化，因此无法被循环利用。我们观察到SENP1通过调控STAT5的SUMOylation调控了淋巴细胞发育。

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